Biochemia - enzymy

 0    51 flashcards    teklondo1
download mp3 print play test yourself
 
Question język polski Answer język polski
Wymień czynniki od których zależy szybkość reakcji katalizowanej enzymatycznej
start learning
Temperatura (wraz ze wzrostem rośnie) -- pH (optymalne 5.0-9.0) -- zwięskzanie stężenia substratu (aż enzym jest nasyconym substratem) -- zmiana ładunku enzymu i substratu -- denaturacja enzymu -- zmiana ładunku reszty aminokwasowej
Inhibicja
start learning
Zjawisko hamowania aktywności enzymów przez różnego rodzaju związki (inhibitory) odwracalna lub nieodwracalna.
Inhibicja odwracalna
start learning
KOMPETENCYJNA -- NIEKOMPETENCYJNA -- NIEODWRACALNA
Inhibicja kompetencyjna
start learning
inhibitor i substrat WSPÓŁZAWODNICZĄ o miejsce aktywne -- związane cząsteczki inhibitora uniemożliwiają związanie cząsteczki substratu -- Vmax zwiększając ilość substratu -- Inhibitor jest strukturalnie podobny do substratu
Inhibicja niekompetencyjna
start learning
Inhibitor nie konkuruje z substratem o miejsce aktywne ponieważ wiąże się w innym miejscu niż miejsce aktywne własnego enzymu -- Kompleks do którego przyłącza się inhibitor pozostaje nieaktywny -- Wzrost stężenia substratu nie znosi działania inhibitora
Inhibicja nieodwracalna
start learning
związanie cząsteczki inhibitora z enzymem na stałe
Wymień 2 typy oddziaływań biorących udział w tworzeniu kompleksu enzym-substrat
start learning
wiązanie elektrostatyczne -- wiązania wodorowe
EC1
start learning
Oksydoreduktazy -- -przenoszą ładunki z cząsteczki substratu na cząsteczkę akceptora -- dehydrogenazy, oksydazy, reduktazy
EC2
start learning
Transferazy - przenoszą daną grupę funkcyjną z cząsteczki jednej substancji na cząsteczkę innej substancji (transaminazy, kinazy)
EC3
start learning
Hydrolazy powodują rozpad substratu pod wpływem wody (hydroliza) rozczepienie wiązań
EC4
start learning
Liazy katalizują odłączenie grupy chemicznej od substratu bez udziału wody (np.: rozszczepienie wiązań C-C, C-O, C-N)
EC5
start learning
zmieniają wzajemne położenie grup chemicznych bez rozkładu szkieletu związku (geometryczne zmiany w obrębie cząsteczki)
EC6
start learning
Ligazy (syntetazy) powodują syntezę (połączenie) różnych cząsteczek; powstają wiązania chemiczne niezbędna jest dodatkowa energia z ATP
Enzym łączy się z substratem tworząc kompleks...
start learning
enzym-substrat
enzym substrat rozkłada się do...
start learning
produktu i wolnego enzymu
Czy stężeniue enzymu ma wpływ na stałą równowagę reakcji
start learning
nie ma wpływu
Czy zachowywana jest równowaga
start learning
Czy zachowywana jest równowaga
Rodzaj katalizowanej reakcji intertaza
start learning
rozkład sacharozy
Produkty reakcji katalizowanej intertazy
start learning
glukoza i fruktoza
Koenzym
start learning
dodatkowa cząsteczka wymagana jako substrat enzymu -- cząsteczka organiczna
Jak łączą się koenzymy z enzymami?
start learning
Za pomocą wiązań niekowalencyjnych
Jak nazywają się wiązania kowalencyjne z enzymami?
start learning
grupy prostetyczne
Jakie reakcje katalizują enzymy wymagające koenzymów?
start learning
oksydacyjno-redukcyjne, przenoszenia grup i izomeryzacji oraz reakcje tworzenia wiązań kowallencyjnych
Jakie koenzymy znamy
start learning
Pochodne wit B: -- nikotynamid -- tiamina -- ryboflawina ------- ważne składniki reakcji utleniania biologicznego i redukcji
Rodzaj katalizowanej reakcji przez Katalazę
start learning
Rozkład nadtlenku wodoru
Produktami reakcji katalizowanej przez katalazę
start learning
woda i tlen
Przez co wytwarzana jest inwertaza?
start learning
komórki drożdży
Gdzie u człowieka występuje inwertaza?
start learning
wewnętrznej przestrzeni komórek nabłonka w jelicie cienkim -- ślina pszczół
W jakim pH wykazuje aktywność alfa-amylaza?
start learning
4.5-7.0 -- lub dla bakteryjnych 10.0-10.5 -- dla alfa-amylazy trzustkowej 6.7-7.0
W jakich temp mieśli się optymalna temp działania alfa-amylaz
start learning
30-50
Jaka metoda do oznaczania akktywności enzymów amylolitycznych
start learning
Metoda wykorzystująca zdolność skrobi do tworzenia kompleksu z jodem
Kolor reakcji w metodzie wykorzystującej zdolność skrobi do tworzenia kompleksu z jodem - absorbujący jod
start learning
niebieskie -- niebiesko-fioletowe
Kolor produktów częściowej degradacji skrobiiw metodzie wykorzystującej zdolność skrobi do tworzenia kompleksu z jodem
start learning
Zależnie od wielkości cząsteczek: fioletowe (dekstryny wysokocząsteczkowe) -- czerowne i czerwonobrunatne (dekstryny o średniej masie cząsteczkowej)
Kolor dekstryn niskocząsteczkowwych
start learning
Brak zmiany
Skrobia
start learning
Roślinna substancja zapasowa -- zbudowana z amylozy i amylopektyny
Amylaza
start learning
nie ma rozgałęzień, zbudowana jest z cząsteczek glukozy połączonych wiązaniami α-1-4-glikozydowym
Amylopektyna
start learning
Rozgałęziona forma skrobi, co około 30 wiązań -- Amylopektyna i amyloza są hydrolizowane przez al-amylazę wydzielaną w ślinie oraz trzustce. Alfa-amylaza hydrolizuje wiązania alfa-1,4 glikozydowe dając maltozę, maltotriozę i alfa dekstrynę.
α-amylaza
start learning
Katalizuje rozrywanie wiązań α-1,4-glikozydowych wewnątrz endoamylazy -- Produkty: dekstryny, maltotrioza, izomaltoza, maltoza i glukoza -- wynik działania α-amylazy- szybki spadek lepkości substratu, zmiana zabarwienia kompleksu skrobi z jodem
Enzymy amylolityczne
start learning
występują powszechnie w roślinach, drobnoustrojach, zwierzętach oraz w organizmie człowieka -- Rozkładają skrobię, glikogen oraz oligo- i polisacharydy -- Zaliczanye do klasy hydrolaz
koenzym A, CoA
start learning
przenośnik aktywnych grup acetyl -- we wszystkich organizmach żywych-DZIAŁA w ponad 100 reakcjach metabolicznych: przemianie tlenowej sacharydów w cyklu Krebsa, syntezie i rozkładzie kwasów tłuszczowych i karboksylowych, syntezie steroidów i porfiryn
Model klucza i zamka
start learning
„Enzym i substraty są do siebie geometrycznie dopasowane w taki sposób, że idealnie pasują jeden do drugiego jak klucz do zamka
MODEL INDUKCYJNEGO DOPASOWANIA
start learning
komplementarny względem substratu kształt miejsca aktywnego pojawia się dopiero po związaniu substratu (kataliza przez odkształcenie substratu)
Substrat danej reakcji ulega związaniu w miejscu zwanym
start learning
miejscem aktywnym
Co znajduje się w miejscu aktywnym?
start learning
Reszty aminokwasowe (biorące udział w tworzeniu i zrywaniu wiązań chemicznych)
Na czym polega specyficzność wiązania substratu
start learning
Od precyzyjnie określonego ułożenia atomów w miejscu aktywnym. Substrat musi mieć określony kształt żeby dopasować się do miejsca aktywnego
Czym są miejsca aktywne?
start learning
są zagłębieniami lub szczelinami, zazwyczaj niedostępnymi dla cząsteczek wody, gdy nie bierze ona udziału w reakcji
Z czego zbudowane są enzymy
start learning
z więcej niż 100 reszt aminokwasowych, a ich masa cząsteczkowa przekracza 10 kDa, a średnica cząsteczki wynosi ponad 2,5 nm.
Enzymy w połączniu Enzym-substrat
start learning
zazwyczaj słabej siły wiązania. Odwracalne oddziaływania zachodzą np.: przez wiązania elektrostatyczne, wiązania wodorowe, siły van der Waalsa
Na co stężenie enzymu nie ma wpływu?
start learning
Na stałą równowagę reakcji - Jest ona taka sama bez względu na to czy równowaga jest osiągana w wyniku czy bez katalizy enzymatycznej
Czy enzymy zmieniają stan równowagi reakcji chemicznej?
start learning
NIE -- nie przesuwają jej, tylko przyspieszają jej osiągnięcie. Obniżają energię aktywacji, czyli najmniejszą ilość energii która jest niezbędna do zapoczątkowania reakcji.
Enzymy zmieniają szybkość reakcji poprzez:
start learning
Lokalne zwiększnie stężenia substratu -- utrzymania substratów w konformacji -- dostarczenie reszt aminokwasowych -- obniżenie energii aktywacji dla tworzenia stanów przejściowych

You must sign in to write a comment