→ Biochemia - Enzymy → Start Learning / Download MP3 Flashcards

Question		Answer
Wymień czynniki od których zależy szybkość reakcji katalizowanej enzymatycznej start learning		Temperatura (wraz ze wzrostem rośnie) -- pH (optymalne 5.0-9.0) -- zwięskzanie stężenia substratu (aż enzym jest nasyconym substratem) -- zmiana ładunku enzymu i substratu -- denaturacja enzymu -- zmiana ładunku reszty aminokwasowej
Inhibicja start learning		Zjawisko hamowania aktywności enzymów przez różnego rodzaju związki (inhibitory) odwracalna lub nieodwracalna.
Inhibicja odwracalna start learning		KOMPETENCYJNA -- NIEKOMPETENCYJNA -- NIEODWRACALNA
Inhibicja kompetencyjna start learning		inhibitor i substrat WSPÓŁZAWODNICZĄ o miejsce aktywne -- związane cząsteczki inhibitora uniemożliwiają związanie cząsteczki substratu -- Vmax zwiększając ilość substratu -- Inhibitor jest strukturalnie podobny do substratu
Inhibicja niekompetencyjna start learning		Inhibitor nie konkuruje z substratem o miejsce aktywne ponieważ wiąże się w innym miejscu niż miejsce aktywne własnego enzymu -- Kompleks do którego przyłącza się inhibitor pozostaje nieaktywny -- Wzrost stężenia substratu nie znosi działania inhibitora
Inhibicja nieodwracalna start learning		związanie cząsteczki inhibitora z enzymem na stałe
Wymień 2 typy oddziaływań biorących udział w tworzeniu kompleksu enzym-substrat start learning		wiązanie elektrostatyczne -- wiązania wodorowe
EC1 start learning		Oksydoreduktazy -- -przenoszą ładunki z cząsteczki substratu na cząsteczkę akceptora -- dehydrogenazy, oksydazy, reduktazy
EC2 start learning		Transferazy - przenoszą daną grupę funkcyjną z cząsteczki jednej substancji na cząsteczkę innej substancji (transaminazy, kinazy)
EC3 start learning		Hydrolazy powodują rozpad substratu pod wpływem wody (hydroliza) rozczepienie wiązań
EC4 start learning		Liazy katalizują odłączenie grupy chemicznej od substratu bez udziału wody (np.: rozszczepienie wiązań C-C, C-O, C-N)
EC5 start learning		zmieniają wzajemne położenie grup chemicznych bez rozkładu szkieletu związku (geometryczne zmiany w obrębie cząsteczki)
EC6 start learning		Ligazy (syntetazy) powodują syntezę (połączenie) różnych cząsteczek; powstają wiązania chemiczne niezbędna jest dodatkowa energia z ATP
Enzym łączy się z substratem tworząc kompleks... start learning		enzym-substrat
enzym substrat rozkłada się do... start learning		produktu i wolnego enzymu
Czy stężeniue enzymu ma wpływ na stałą równowagę reakcji start learning		nie ma wpływu
Czy zachowywana jest równowaga start learning		Czy zachowywana jest równowaga
Rodzaj katalizowanej reakcji intertaza start learning		rozkład sacharozy
Produkty reakcji katalizowanej intertazy start learning		glukoza i fruktoza
Koenzym start learning		dodatkowa cząsteczka wymagana jako substrat enzymu -- cząsteczka organiczna
Jak łączą się koenzymy z enzymami? start learning		Za pomocą wiązań niekowalencyjnych
Jak nazywają się wiązania kowalencyjne z enzymami? start learning		grupy prostetyczne
Jakie reakcje katalizują enzymy wymagające koenzymów? start learning		oksydacyjno-redukcyjne, przenoszenia grup i izomeryzacji oraz reakcje tworzenia wiązań kowallencyjnych
Jakie koenzymy znamy start learning		Pochodne wit B: -- nikotynamid -- tiamina -- ryboflawina ------- ważne składniki reakcji utleniania biologicznego i redukcji
Rodzaj katalizowanej reakcji przez Katalazę start learning		Rozkład nadtlenku wodoru
Produktami reakcji katalizowanej przez katalazę start learning		woda i tlen
Przez co wytwarzana jest inwertaza? start learning		komórki drożdży
Gdzie u człowieka występuje inwertaza? start learning		wewnętrznej przestrzeni komórek nabłonka w jelicie cienkim -- ślina pszczół
W jakim pH wykazuje aktywność alfa-amylaza? start learning		4.5-7.0 -- lub dla bakteryjnych 10.0-10.5 -- dla alfa-amylazy trzustkowej 6.7-7.0
W jakich temp mieśli się optymalna temp działania alfa-amylaz start learning		30-50
Jaka metoda do oznaczania akktywności enzymów amylolitycznych start learning		Metoda wykorzystująca zdolność skrobi do tworzenia kompleksu z jodem
Kolor reakcji w metodzie wykorzystującej zdolność skrobi do tworzenia kompleksu z jodem - absorbujący jod start learning		niebieskie -- niebiesko-fioletowe
Kolor produktów częściowej degradacji skrobiiw metodzie wykorzystującej zdolność skrobi do tworzenia kompleksu z jodem start learning		Zależnie od wielkości cząsteczek: fioletowe (dekstryny wysokocząsteczkowe) -- czerowne i czerwonobrunatne (dekstryny o średniej masie cząsteczkowej)
Kolor dekstryn niskocząsteczkowwych start learning		Brak zmiany
Skrobia start learning		Roślinna substancja zapasowa -- zbudowana z amylozy i amylopektyny
Amylaza start learning		nie ma rozgałęzień, zbudowana jest z cząsteczek glukozy połączonych wiązaniami α-1-4-glikozydowym
Amylopektyna start learning		Rozgałęziona forma skrobi, co około 30 wiązań -- Amylopektyna i amyloza są hydrolizowane przez al-amylazę wydzielaną w ślinie oraz trzustce. Alfa-amylaza hydrolizuje wiązania alfa-1,4 glikozydowe dając maltozę, maltotriozę i alfa dekstrynę.
α-amylaza start learning		Katalizuje rozrywanie wiązań α-1,4-glikozydowych wewnątrz endoamylazy -- Produkty: dekstryny, maltotrioza, izomaltoza, maltoza i glukoza -- wynik działania α-amylazy- szybki spadek lepkości substratu, zmiana zabarwienia kompleksu skrobi z jodem
Enzymy amylolityczne start learning		występują powszechnie w roślinach, drobnoustrojach, zwierzętach oraz w organizmie człowieka -- Rozkładają skrobię, glikogen oraz oligo- i polisacharydy -- Zaliczanye do klasy hydrolaz
koenzym A, CoA start learning		przenośnik aktywnych grup acetyl -- we wszystkich organizmach żywych-DZIAŁA w ponad 100 reakcjach metabolicznych: przemianie tlenowej sacharydów w cyklu Krebsa, syntezie i rozkładzie kwasów tłuszczowych i karboksylowych, syntezie steroidów i porfiryn
Model klucza i zamka start learning		„Enzym i substraty są do siebie geometrycznie dopasowane w taki sposób, że idealnie pasują jeden do drugiego jak klucz do zamka
MODEL INDUKCYJNEGO DOPASOWANIA start learning		komplementarny względem substratu kształt miejsca aktywnego pojawia się dopiero po związaniu substratu (kataliza przez odkształcenie substratu)
Substrat danej reakcji ulega związaniu w miejscu zwanym start learning		miejscem aktywnym
Co znajduje się w miejscu aktywnym? start learning		Reszty aminokwasowe (biorące udział w tworzeniu i zrywaniu wiązań chemicznych)
Na czym polega specyficzność wiązania substratu start learning		Od precyzyjnie określonego ułożenia atomów w miejscu aktywnym. Substrat musi mieć określony kształt żeby dopasować się do miejsca aktywnego
Czym są miejsca aktywne? start learning		są zagłębieniami lub szczelinami, zazwyczaj niedostępnymi dla cząsteczek wody, gdy nie bierze ona udziału w reakcji
Z czego zbudowane są enzymy start learning		z więcej niż 100 reszt aminokwasowych, a ich masa cząsteczkowa przekracza 10 kDa, a średnica cząsteczki wynosi ponad 2,5 nm.
Enzymy w połączniu Enzym-substrat start learning		zazwyczaj słabej siły wiązania. Odwracalne oddziaływania zachodzą np.: przez wiązania elektrostatyczne, wiązania wodorowe, siły van der Waalsa
Na co stężenie enzymu nie ma wpływu? start learning		Na stałą równowagę reakcji - Jest ona taka sama bez względu na to czy równowaga jest osiągana w wyniku czy bez katalizy enzymatycznej
Czy enzymy zmieniają stan równowagi reakcji chemicznej? start learning		NIE -- nie przesuwają jej, tylko przyspieszają jej osiągnięcie. Obniżają energię aktywacji, czyli najmniejszą ilość energii która jest niezbędna do zapoczątkowania reakcji.
Enzymy zmieniają szybkość reakcji poprzez: start learning		Lokalne zwiększnie stężenia substratu -- utrzymania substratów w konformacji -- dostarczenie reszt aminokwasowych -- obniżenie energii aktywacji dla tworzenia stanów przejściowych

Biochemia - enzymy

You must sign in to write a comment

More