Question |
Answer |
temperatura topnienia DNA start learning
|
|
Moment, w którym cz. DNA traci swoją strukturę spiralną
|
|
|
Funkcja Polimerazy DNA III u Prokariontów start learning
|
|
|
|
|
Funkcja polimerazy DNA I u Prokariontów start learning
|
|
usuwa startery i uzupełnia braki między fragmentami Okazaki
|
|
|
Jaką funkcję ma topoizomeraza w replikacji DNA? start learning
|
|
znosi napięcia torsyjne i rozplata podwójną helisę DNA
|
|
|
Jaki enzym zrywa wiązania wodorowe między niciami DNA podczas replikacji? start learning
|
|
|
|
|
Jakie wiązanie znajduje się między zasadą azotową, a deoksyrybozą w DNA? start learning
|
|
|
|
|
Jakie wiązanie znajduje się między resztą fosforanową, a deoksyrybozą w DNA? start learning
|
|
|
|
|
Jak nazywa się wiązanie łączące grupę 3' hydroksylową i 5' sąsiedniego nukleotydu? start learning
|
|
|
|
|
Jak nazywa się wiązanie między grupami fosforanowymi w trójfosforanach nukleozydów? start learning
|
|
|
|
|
start learning
|
|
adenina, guanina i ich metabolity: ksantyna i hipoksantyna
|
|
|
start learning
|
|
|
|
|
czym jest tautomeryzacja zasad azotowych? start learning
|
|
Odwracalne przemieszczanie atomów wodoru w obrębie cząsteczki. postać laktimowa przekształca się w postać laktamową i na odwrót. w pH=7 dominuje postać laktamowa, więc najczęściej ona jest przedstawiana we wzorach
|
|
|
start learning
|
|
nukleozyd zawierający hipoksantynę(puryna)
|
|
|
start learning
|
|
nukleozyd zawierający ksantynę(puryna)
|
|
|
start learning
|
|
zasada azotowa połączona z pentozą
|
|
|
z czego wynika zdolność kwasów nukleinowych do absorbowania światła 260 nm (efekt hiperchromowy) start learning
|
|
aromatyczne pierścienie puryn i pirymidyn
|
|
|
Histon H1 cechy charakterystyczne start learning
|
|
Najbardziej zmienny gatunkowo, a nawet tkankowo. Największy najbardziej zasadowy, bardzo bogaty w lizynę, bierze udział w regulacji ekspresji genetycznej, zbliża do siebie kolejne nukleosomy
|
|
|
z czego składa się nukleosom? start learning
|
|
oktamer histonowy, 1 3/4 obronu DNA z 146 par zasad
|
|
|
Jak oddzielić histony od DNA? start learning
|
|
traktowanie chromatyny roztworem soli lub rozcieńczonym kwasem
|
|
|
Z czego składa się chromatosom? start learning
|
|
oktamer histonowy, 2 obrony DNA z 166 parami zasad, histon H1
|
|
|
start learning
|
|
podwójna helisa, nukleosomy z DNA łącznikowym, solenoid-nić 30nm, pętle i domeny chromatyny, chromosom
|
|
|
Jak nazywają się białka zapobiegające asocjacji jednonicowego DNA podczas replikacji? start learning
|
|
białka wiążące jednonicowe DNA (SSB)
|
|
|
start learning
|
|
topoizomeraza 1: nacina pojedyńczą nić, nie wymaga ATP Topoizomeraza 2 nacina obydwie nici, wymaga ATP, jest bardzo efektywna w usuwaniu sueprskrętów
|
|
|
Polimeraza alfa - funkcja start learning
|
|
aktywność primazy, wydłużanie starterów
|
|
|
polimeraza gamma - funkcja start learning
|
|
replikacja mitochondrialnego DNA
|
|
|
polimeraza beta - funkcja start learning
|
|
naprawa DNA, uzupełnianie luk
|
|
|
polimeraza delta - funkcja start learning
|
|
wydłużanie fragmentów Okazaki na nici opóźnionej, aktywność egzonukleazy 3'->5' (korekta)
|
|
|
polimeraza epsilon - funkcja start learning
|
|
synteza DNA na nici wiodącej, aktywność egzonukleazy 3'->5' (korekta), kontroluje cykl komórkowy, zwiększa wydajność procesu polimeryzacji
|
|
|
start learning
|
|
Odwrotna transkryptaza, umożliwiająca uzupełnienie ubytku po usunięciu startera na terenie telomeru. Wykazuje aktywność w komórkach zarodkowych, macierzystych i nowotworach
|
|
|
Nić kodująca - inna nazwa, kierunek, transkrypt RNA będzie identyczny do niej czy komplementarny? start learning
|
|
nić sensowna, 5'->3', transkrypt jest identyczny (oprócz różnicy między uracylem a tyminą)
|
|
|
Nić matrycowa - inna nazwa, kierunek, transkrypt RNA będzie identyczny do niej czy komplementarny? start learning
|
|
nić antysensowna, 3'->5', transkrypt jest komplementarny do niej
|
|
|
Co znajduje się na nici matrycowej i kodującej? start learning
|
|
Na matrycowej geny, a na kodującej sekwencje promotorowe, regulatorowe i sygnały STOP
|
|
|
Polimeraza RNA I + czy jest hamowana przez amanitynę start learning
|
|
syntezuje większość rRNA w jąderku, niewrażliwa na amanitynę
|
|
|
Polimeraza RNA II + czy jest hamowana przez amanitynę start learning
|
|
syntezuje pre-mRNA, snRNA, snoRNA, miRNA w nukleoplazmie, jest bardzo wrażliwa na amanitynę
|
|
|
Polimeraza RNA III + czy jest hamowana przez amanitynę start learning
|
|
syntezuje tRNA i 5S rRNA w nukleoplazmie, jest wrażliwa na amanitynę, ale tylko w wysokich stężeniach
|
|
|
Najważniejsze miejsce promotorowe do syntezy RNA start learning
|
|
kaseta TATA w miejscu -25
|
|
|
start learning
|
|
Stanowi około 10% chromosomu interfazowego, jej histony są silnie zmetylowane
|
|
|
Modyfikacja kowalencyjna histonów start learning
|
|
Acetylacja lizyny, zwiększa aktywność transkrypcyjną, metylacja argininy i lizyny zmniejsza aktywność transkrypcyjną, a także fosforylacja
|
|
|
Najważniejszy, pierwszy czynnik transkrypcyjny start learning
|
|
białko TBP (TATA binding protein) wchodzące w skłąd TFIID
|
|
|
start learning
|
|
spicing, dodanie 5'czapeczki i 3'poliadenylacja
|
|
|
Jak zachodzi tworzenie 5' czapeczki mRNA? start learning
|
|
Na końcu 5' znajdują się trzy grupy fosforanowe. Jedna jest hydrolizowana, łączy się z GTP z odłączeniem pirofosforanu. Azot N7 guaniny ulega acetylacji.
|
|
|
start learning
|
|
stabilizują cząsteczkę mRNA chroniąc koniec 5' przed nukleazami i ułatwia oddziaływanie z rybosomem
|
|
|
start learning
|
|
Stabilizuje mRNA, chroni jego koniec przed nukleazami, zwiększa wydajność translacji. Jest powoli skracany w cytosolu
|
|
|
start learning
|
|
Są to rybozymy wchodzące w skład spliceosomu
|
|
|
modyfikacja potranskrypcyjna tRNA start learning
|
|
odłączenie UU z końca 3' i zastąpienie go CCA, wycięcie 14 nukleotydowego intronu, modyfikacja zasad azotowych
|
|
|
Co jest najbardziej energochłonnym procesem w komórkach start learning
|
|
synteza białek (ok 90% energii)
|
|
|
co jest potrzebne do translacji? start learning
|
|
mRNA, tRNA, aminokwasy, syntazy aminoacylo tRNA, ATP, GTP, rybosom, czynniki inicjujące, elongacyjne i terminujące
|
|
|
kodony terminacyjne / STOP start learning
|
|
|
|
|
Co zachodzi po kolei w inicjacji translacji start learning
|
|
mała podjednostka łączy się z mRNA przy jego końcu 5' z udziałem IF-3, a następnie w obecności IF-1, IF-2, GTP przyłącza aminoacylo-tRNA W MIEJSCU P(wyjątek). Następnie przyłącza się duża jednostka, a IF-y się odłączają
|
|
|
Co jest źródłem energii dla translokacji rybosomu podczas elongacji start learning
|
|
|
|
|
Czym jest transferaza peptydylowa start learning
|
|
rybozym wchodzący w skład większej jednostki rybosomu, który katalizuje powstanie wiązania peptydowego między aminokwasami wykorzystując energię hydrolizy wiązania aminokwasu z tRNA
|
|
|
start learning
|
|
jeżeli w miejscu A rybosomu znajdzie się kodon stop (UAA, UAG, UGA), to w obecności czynników uwalniających RF1+RF3 lub RF2+RF3 następuje oderwanie łańcucha polipeptydowego od tRNA i dysocjacja rybosomu
|
|
|
Pierwsza modyfikacja posttranslacyjna u Prokaryota start learning
|
|
|
|
|
Hydroksylacja proliny i lizyny start learning
|
|
Hydroksylazy prolilowe i lizylowe w obecności Fe2+, witaminy C, alfa-ketoglutaranu i tlenu cząsteczkowego katalizują tą reakcję. alfa-ketoglutaran jest dekarboksylowany do bursztynianu
|
|
|
modyfikacje posttranslacyjne start learning
|
|
usunięcie grupy formylowej z metioniny(prokariota), fosforylacja, metylacja, usunięcie sekwencji sygnałowych, karboksylacja, tworzenie mostków disiarczkowych, glikozylacja, izoprenylacja, dodanie grup prostetycznych, ograniczona proteoliza
|
|
|
Translokacja (import) białek do mitochondrium zachodzi przez jakie kompleksy translokacyjne? start learning
|
|
Błona zewnętrzna: TOM, wewnętrzna: TIM
|
|
|
Rybosom eukariotyczny - stała sedymentacji i podjednostki start learning
|
|
80S; mała podjednostka - 40S (18S rRNA), duża podjednostka 60S (5S, 5,8S, 28S rRNA)
|
|
|
Charakterystyka wiązania w aminoacylo-tRNA start learning
|
|
grupa karboksylowa wiąże się wiązaniem estrowym z grupą OH rybozy 3' lub 2'
|
|
|
Rodzajów tRNA jest więcej, tyle samo czy mniej niż aminokwasów start learning
|
|
|
|
|
start learning
|
|
specyficzne endonukleazy hydrolizujące wiązania fosfodiestrowe w obu łańcuchach DNA
|
|
|
start learning
|
|
|
|
|
start learning
|
|
|
|
|
start learning
|
|
|
|
|
start learning
|
|
|
|
|
start learning
|
|
|
|
|
start learning
|
|
wiąże się z podjednostką 30S rybosomu prokariotycznego
|
|
|
start learning
|
|
wiąże się z podjednostką 30S rybosomu, hamując wiązanie aminoacylo-tRNA
|
|
|
start learning
|
|
wiąże się z 50S podjednostką prokariotycznego i hamuje transferazę peptydylową
|
|
|
start learning
|
|
wiąże się z 50S podjednostką prokariotycznego, hamuje translokacje
|
|
|
start learning
|
|
Łączy się z miejscem A rybosomu - analog aminoacylo-tRNA
|
|
|
start learning
|
|
Wiąże się z podjednostką 60S kom. eukariotycznych i hamuje transferazę peptydylową
|
|
|
start learning
|
|
wiąże się z DNA, który nie może być matrycą mRNA - hamuje transkrypcję
|
|
|
zmodyfikoweane zasady azotowe w tRNA start learning
|
|
ok 10% ulega modyfikacji: pseudourydyna, dihydrourydyna
|
|
|
Działanie toksyny błoniczej start learning
|
|
Hamuje translokazę u Eucaryota (enzym przesuwający peptydylo-tRNA - miejsca A do P)
|
|
|
Co decyduje o przemieszczeniu peptydu do ER i jakie są tego cechy charakterystyczne? start learning
|
|
Peptyd sygnałowy o dlugosci 13-26 am. na końcu N. W środku sekwencji kilka-kilkanaście aminokwasow hydrofobowych i maja przynajmniej jeden aminokwas zasadowy. Odcinane przez peptydazę sygnałową
|
|
|
start learning
|
|
Grupa OH seryny i treoniny łączy N-acetyloglukozoaminę, a ta ewentualnie kolejne cukry
|
|
|
start learning
|
|
Wiązanie cukru przez grupe aminowa boczna asparaginy. Pośredniczy w jej fosforan dolicholu
|
|
|
marker kierujący białka z aparatu Golgiego do lizosomu (glownie jego enzymy) start learning
|
|
|
|
|
Białko opiekuńcze odpowiadające za fałdowanie glikoprotein w ER start learning
|
|
|
|
|
Modyfikacje białek kierujące je do błon start learning
|
|
mirystylacja konca N, palmitylacja reszt cysteiny, farnezylacja i geranylogeranylacja końca C
|
|
|