→ Biologia 2 (1.2) → Start Learning / Download MP3 Flashcards

Question		Answer
Czego wymaga zapoczątkowanie i przeprowadzenie reakcji chemicznej? start learning		Dostarczenia odpowiedniej ilości energii, np. do rozkładu 1 mola nadtlenku wodoru (H2O2) potrzeba 75 600 J (dżuli).
Czy nawet w wypadku silnie egzoergicznych reakcji chemicznych istnieje bariera energetyczna, uniemożliwiająca ich spontaniczne zainicjowanie? start learning		Tak.
Co nazywamy energią aktywacji? start learning		Energia aktywacji to ilość energii potrzebnej do zapoczątkowania reakcji chemicznej.
Co jest jednym ze sposobów dostarczenia energii aktywacji? start learning		Ogrzewanie.
Czy ogrzewanie jest jednym ze sposobów dostarczenia energii aktywacji w komórce? start learning		Nie.
Dlaczego ogrzewanie nie jest jednym ze sposobów dostarczenia energii aktywacji w komórce? start learning		Ponieważ komórki funkcjonują w dość niskich temperaturach - od kilku stopni poniżej 0°C do 40-45°C. Tylko bakterie termofilne mogą żyć w gorących źródłach o temperaturze 80-90°C.
Dlaczego komórki funkcjonują tylko w temperaturach od kilku stopni poniżej 0°C do 40-45°C? start learning		Tak wąski zakres tolerancji wynika z faktu, że w temp. poniżej 0°C cytozol zaczyna zamarzać, a powyżej 40°C dochodzi zazwyczaj do denaturacji białek, a tym samym do śmierci komórki.
Co jest sposobem na zapoczątkowanie reakcji we względnie niskich i stałych temperaturach, jakie panują w komórce? start learning		Takim sposobem jest zastosowanie katalizatora. Jest to substancja przyspieszająca reakcję przez obniżenie jej energii aktywacji.
Co pełni funkcję katalizatorów biologicznych w komórkach? start learning		Są to enzymy.
Jakie są właściwości cząsteczek enzymów? start learning		Cząsteczki enzymów nie są substratami reakcji, dlatego nie zużywają się w przebiegu reakcji i mogą być wykorzystywane wielokrotnie.
Co jest funkcją enzymów? start learning		Przyspieszają one znacznie przebieg reakcji w porównaniu z reakcją niekatalizowaną, co pozwala na zachodzenie reakcji w bezpiecznym dla komórki zakresie temperatur.
Czy prawie wszystkie enzymy są białkami? start learning		Tak. Wyjątek stanowią cząsteczki RNA - rybozymy oraz cząsteczki DNA - deoksyrybozymy, które pełnią funkcje katalityczne.
Jak nazywają się cząsteczki RNA, które są enzymami bezbiałkowymi? start learning		Rybozymy.
Jak nazywają się cząsteczki DNA, które są enzymami bezbiałkowymi? start learning		Deoksyrybozymy.
Jakie funkcje pełnią rybozymy i deoksyrybozymy? start learning		Pełnią funkcje katalityczne.
Czy istnieją enzymy zbudowane tylko z łańcuchów polipeptydowych? start learning		Tak, jest to np. większość enzymów układu pokarmowego, amylaza ślinowa, pepsyna czy trypsyna.
Z czego najczęściej składają się enzymy? start learning		Z dwóch elementów: części białkowej zwanej apoenzymem i części niebiałkowej zwanej kofaktorem.
Co może być częścią niebiałkową (kofaktoru)? start learning		Metale w postaci jonów (Zn2+, Mg2+, Mn2+, K+) lub niewielkie cząsteczki organiczne.
Co może być częścią białkową (apoenzymu)? start learning		Jony nieorganiczne, które zawsze wiążą się z apoenzymem w sposób stały oraz cząsteczki organiczne, które są związane z apoenzymem albo luźno (z możliwością przyłączania i odłączania się), albo trwale.
Jak nazywa się cząsteczki organiczne, gdy są one związane luźno z apoenzymem? start learning		Wtedy nazywa się je koenzymami.
Jak nazywa się cząsteczki organiczne, które są trwale związane z apoenzymem? start learning		Noszą wtedy nazwę grup prostetycznych.
Jakie związki należą do koenzymów? start learning		Do koenzymów należą: ATP, NAD+, FAD, NADP+, a także witaminy (zwłaszcza z grupy B) lub ich pochodne.
Jaki związek jest przykładem grupy prostetycznej? start learning		Grupą prostetyczną jest np. pochodna witaminy B1 w dehydrogenazie pirogrananiowej.
Co musi się stać z enzymem złożonym z części białkowej i niebiałkowej, aby mógł katalizować reakcję? start learning		Części białkowe i niebiałkowe takiego enzymu muszą tworzyć kompleks.
Czym jest miejsce aktywne (centrum aktywne), które znajduje się w obrębie enzymu? start learning		Jest to specyficzny obszar, który wiąże cząsteczki substratu i ewentualnie część niebiałkową enzymu.
Co zawiera miejsce aktywne w enzymie? start learning		Odpowiednio ułożone przestrzennie grupy funkcyjne aminokwasów.
Jaka jest funkcja grup funkcyjnych aminokwasów ułożonych w miejscu aktywnym? start learning		Uczestniczą one bezpośrednio w tworzeniu niekowalencyjnych wiązań i i oddziaływań chemicznych (tj. wiązań wodorowych, oddziaływań elektrostatycznych, van der Waalsa i hydrofobowych) między cząsteczką enzymu a cząsteczką substratu.
Czy wiązania pomiędzy cząsteczkami enzymu i cząsteczkami substratu w miejscu aktywnym tworzą się tylko na czas reakcji? start learning		Tak.
Jak nazywają się enzymy, które składają się zwykle z kilku podjednostek, z których każda ma własne centrum aktywne? start learning		Są to enzymy allosteryczne. Przyłączanie substratu do jednego miejsca aktywnego może zmienić właściwości innych miejsc aktywnych.
Co posiadają enzymy allosteryczne, oprócz kilku podjednostek, z których każda ma własne centrum aktywne? start learning		Enzymy allosteryczne mają również miejsca allosteryczne, do których przyłączają się cząsteczki regulatorowe.
Jaki wpływ mają cząsteczki regulatorowe na miejsca aktywne? start learning		Cząsteczki regulatorowe zmieniają kształt miejsca aktywnego, wpływając na zdolność wiązania substratu. Kontrolują one najczęściej pierwszą reakcję w całym ciągu powiązanych ze sobą reakcji przebiegających w organizmie i tworzących szlaki metaboliczne.
Jakie są właściwości enzymów? start learning		• swoistość substratowa, która polega na tym, że dany enzym wiąże się wyłącznie z określonym substratem lub substratami, np. maltaza łączy się wyłącznie z cząsteczką maltozy.
Z czego wynika wybiórczy sposób działania enzymów (swoistość substratowa)? start learning		Wynika to ze wzajemnego dopasowania centrum aktywnego enzymu i cząsteczek substratu(ów).
Jakie są właściwości enzymów(2)? start learning		• swoistość katalizowanej reakcji, która polega na tym, że pojedynczy enzym katalizuje zestaw reakcji jednego typu, a niekiedy tylko jedną, określoną reakcję chemiczną.
Wyjaśnij mechanizm działania enzynów. start learning		Enzym wiąże określony substrat lub substraty, tworząc z nimi nietrwały kompleks enzym-substrat (E-S), który następnie ulega rozpadowi na produkt lub produkty i enzym. Uwolniony po rozkładzie enzym może się połączyć się z kolejną cząsteczką substratu.
Co to jest kataliza enzymatyczna? start learning		Przyspieszenie reakcji chemicznej spowodowane działaniem katalizatora - enzymu.
Podaj pierwszy etap katalizy enzymatycznej. start learning		Pierwszy etap to: przestrzenne dopasowanie centrum aktywnego do substratu lub substratów.
Podaj drugi etap katalizy enzymatycznej. start learning		Drugi etap to: utworzenie kompleksu E-S, co obniża energię aktywacji i przyspiesza przebieg reakcji.
Podaj trzeci etap katalizy enzymatycznej. start learning		Trzeci etap to: oddzielenie produktu lub produktów od enzymu.
Czy enzymy nie są sztywnymi strukturami, a kształt ich centrum aktywnego zmienia się pod wpływem substratu? start learning		Tak.
Co musi się stać, aby zmienił się kształt centrum aktywnego? start learning		Czasami do zmiany wystarczy bliski kontakt centrum aktywnego z substratem, a czasami kształt centrum aktywnego zmienia się dopiero po związaniu z substratem.
Jak nazywa się proces dynamicznego dopasowania się enzymu do substratu? start learning		Ten proces nazywa się modelem indukowanego dopasowania.
Od jakich czynników zależy szybkość reakcji enzymatycznych? start learning		Od takich czynników jak: stężenia substratu, temperatury, wartości pH środowiska, stężenia jonów i obecności substancji aktywujących lub hamujących.
Co powoduje wzrost stężenia substratu w reakcji enzymatycznej? start learning		Wzrost stężenia substratu zwiększa szybkość reakcji aż do osiągnięcia maksymalnej wartości (Vmax). Dalsze zwiększanie stężenia substratu nie zwiększa szybkości reakcji z powodu wypełnienia substratem centrum aktywnego enzymu (wysycenia enzymu substratem).
Co określa się mianem stałej Michaelisa (Km)? start learning		To stężenie substratu, przy którym szybkość reakcji enzymatycznej osiąga połowę szybkości maksymalnej. Stała ta opisuje powinowactwo enzymu do substratu, czyli łatwość powstawania kompleksu E-S.
Czy im większa wartość Km, tym mniejsze jest powinowactwo enzymu do substratu, a w konsekwencji mniejsza efektywność działania enzymu? start learning		Tak.
Co powoduje wzrost temperatury w reakcjach enzymatycznych? start learning		Wzrost temperatury o każde 10°C średnio dwukrotnie zwiększa szybkość reakcji chemicznej. Reguła ta odnosi się również do reakcji enzymatycznych, ale tylko w określonych granicach, najczęściej 0-45°C.
Co spowodowałby wzrost temperatury powyżej 45°C w reakcji enzymatycznej? start learning		Spowodowałoby to gwałtowne spowolnienie reakcji, czego przyczyną jest denaturacja białek enzymatycznych prowadząca do zniszczenia struktury przestrzennej enzymu, przez co traci on właściwości katalityczne.
Od czego zależy zakres temperatury, w jakim enzym może być aktywny? start learning		Od temperatury komórki, w której występuje.
Jaką temperaturę uważa się za optymalną dla działania większości enzymów człowieka? start learning		Około 38°C.
Czy większość enzymów komórkowych jest aktywna w pH ok. 7, czyli w środowisku zbliżonym do obojętnego? start learning		Tak.
W jakim środowisku aktywne są enzymy lizosomów? start learning		W środowisku lekko kwaśnym (pH ok. 5).
W jakim środowisku działają poszczególne enzymy trawienne? start learning		W typowym dla siebie, zwykle wąskim przedziale pH, poza którym znacznie obniża się ich aktywność. Np. dla pepsyny optymalne jest kwaśne środowisko (pH=2), dla amylazy ślinowej środowisko obojętne (pH=7), a dla trypsyny środowisko zasadowe (pH=8,5).
Co jest potrzebne, aby enzymy były aktywne? start learning		Określone stężenie soli - stężenie zbyt wysokie może hamować aktywność enzymów. Ponadto dla niektórych enzymów niezbędne są specyficzne jony (np. Mg2+). Inne jony - kationy metali ciężkich (np. rtęci, ołowiu, miedzi), powodują denaturację enzymów.
Jak nazywają się substancje aktywujące enzymy? start learning		Aktywatory.
Co jest funkcją aktywatorów? start learning		Aktywatory to cząsteczki, które zmieniają strukturę przestrzenną centrum aktywnego, ułatwiając wiązanie określonych substratów.
Podaj przykłady aktywatorów. start learning		Aktywatorami mogą być jony metali, m.in. Mg2+, Zn2+, Ca2+, białka i drobnocząsteczkowe związki organiczne. Przykładowo aktywatorem amylazy ślinowej (enzymu rozkładającego cukry) są jony chlorkowe (Cl-).
Jak nazywają się substancje hamujące enzymy? start learning		Inhibitory.
Jaka jest funkcja inhibitorów? start learning		Cząsteczki inhibitorów hamują przebieg reakcji enzymatycznej.
Czy hamowanie (inhibicja) może być procesem odwracalnym lub nieodwracalnym? start learning		Tak.
Co się dzieje podczas hamowania nieodwracalnego? start learning		Cząsteczki inhibitora przyłączają się do centrum aktywnego enzymu za pomocą wiązań kowalencyjnych. W ten sposób powstaje trwały kompleks enzym-inhibitor, a działanie enzymu zostaje zahamowane.
Podaj przykład inhibitora działającego nieodwracalnie. start learning		Większość trucizn, np. cyjanek potasu, który hamuje aktywność jednego z enzymów oddychania komórkowego.
Czy inhibitory mogą być lekami? start learning		Tak, np. penicylina będąca antybiotykiem hamuje aktywność jednego z enzymów odpowiedzialnych za wytwarzanie u bakterii ściany komórkowej, bez której giną one w organizmie zainfekowanego gospodarza.
Jak dzielimy hamowanie odwracalne? start learning		Na kompetencyjne i niekompetencyjne. Każdy z tych rodzajów hamowania wiąże się z działaniem określonych inhibitorów.
Czym są inhibitory kompetycyjne? start learning		Inhibitory kompetycyjne to cząsteczki o strukturze przestrzennej zbliżonej do struktury cząsteczki substratu. Wygrywając konkurencję z substratem, zajmują jego miejsce w centrum aktywnym enzymu (uniemożliwiają więc związanie substratu).
Podaj przykłady inhibitorów kompetycyjnych. start learning		M.in. antywitaminy - naturalne i syntetyczne związki chemiczne, które blokując enzym, uniemożliwiają wykorzystanie danej witaminy przez organizm.
Jak znoszona jest inhibicja kompetycyjna? start learning		Przez zwiększenie stężenia substratu, dzięki czemu może on wyprzeć inhibitor z centrum aktywnego.
Czym są inhibitory niekompetencyjne? start learning		Inhibitory niekompetencyjne nie wiążą się z enzymem w centrum aktywnym, ale w innym miejscu. Powodują one zmianę kształtu miejsca aktywnego cząsteczki enzymu. W konsekwencji uniemożliwiają przyłączenie substratu.
Czy działanie inhibitora niekompetycyjnego może być zniesione przez zwiększenie stężenia substratu? start learning		Nie.
Podaj przykłady inhibitorów niekompetycyjnych. start learning		Są to np. niektóre metabolity, które w ten sposób regulują aktywność enzymów, oraz jony metali ciężkich.
Jak tworzy się większość nazw potocznych enzymów? start learning		Poprzez dodanie zakończenia "-aza" do nazw ich substratów lub nazw katalizowanych reakcji.Np. sacharaza jest enzymem katalizującym rozkład sacharozy, a syntaza ATP to enzym, który odpowiada za syntezę ATP.
Podaj nazwę historyczną trypsyny. start learning		Enzym proteolityczny soku żołądkowego.
Podaj nazwę historyczną pepsyny. start learning		Enzym proteolityczny soku żołądkowego.
Jakie kryterium podziału zostało zastosowane przez Komisję Enzymatyczną, która podzieliła enzymy na sześć klas głównych? start learning		To kryterium podziału to rodzaj katalizowanych przez enzymy reakcji.
Wymień wszystkie sześć klas głównych klasyfikacji enzymów. start learning		Są to: oksydoreduktazy, transferazy, hydrolazy, liazy, izomerazy, ligazy.
Jaki rodzaj reakcji katalizują oksydoreduktazy? start learning		Reakcje utleniania i redukcji.
Jaki rodzaj reakcji katalizują transferazy? start learning		Są to reakcje podczas których następuje przenoszenie grup funkcyjnych z jednego związku na drugi.
Jaki rodzaj reakcji katalizują hydrolazy? start learning		Reakcje hydrolizy (rozkładu związków chemicznych z udziałem cząsteczek wody).
Jaki rodzaj reakcji katalizują liazy? start learning		Reakcje, w których rozrywane są wiązania C-C, C-O, C-N lub C-S bez udziału wody oraz w reakcjach tworzenia wiązań podwójnych przez dodanie lub usunięcie grup funkcyjnych.
Jaki rodzaj reakcji katalizują izomerazy? start learning		Reakcje izomeryzacji (przenoszenia grup funkcyjnych w obrębie cząsteczki).
Jaki rodzaj reakcji katalizują ligazy? start learning		Reakcje syntezy nowych związków chemicznych sprzężonej z jednoczesnym odłączeniem grupy fosforanowej od ATP.
Przemiany metaboliczne zachodzące w komórce zwykle nie są pojedynczymi reakcjami, lecz tworzą szlaki metaboliczne. start learning		Tak.
Czym są szlaki metaboliczne? start learning		Są to ciągi następujących po sobie w określonej kolejności reakcji katalizowanych przez odpowiednie enzymy, w których produkt jednej reakcji jest substratem kolejnej reakcji.
Na co składają się powiązane ze sobą funkcjonalnie szlaki metaboliczne? start learning		Na skomplikowane procesy metabolizmu komórkowego, m.in. fotosyntezę i oddychanie komórkowe.
Podaj dwa rodzaje szlaków metabolicznych. start learning		Szlaki liniowe i szlaki cykliczne.
Czym są szlaki liniowe? start learning		Szlak liniowy obejmuje ciąg reakcji przebiegających tylko w jednym kierunku, tzn. prowadzi on albo do rozkładu, albo do syntezy określonej substancji.
Czy w przypadku dwóch przeciwstawnych procesów zachodzących w jednej komórce takich jak np. rozkład i synteza glikogenu w komórkach wątroby, mogą one przebiegać dwoma odrębnymi szlakami metabolicznymi oddzielonymi przestrzennie? start learning		Tak.
Co umożliwia istnienie dwóch przeciwstawnych szlaków metabolicznych? start learning		Umożliwia kontrolę nad kierunkiem przemian określonej substancji w zależności od aktualnego zapotrzebowania.
Czym są szlaki cykliczne? start learning		W szlaku cyklicznym zwanym również cyklem przemian metabolicznych, następuje odtworzenie jednego ze związków chemicznych. Powstaje on jako jeden z produktów końcowych, po czym staje się substratem dla pierwszej reakcji rozpoczynajacej kolejny cykl.
Jak kontrolowany jest system reakcji metabolicznych komórek w organizmie? start learning		Poprzez regulację aktywności enzymów, aktywację proenzymów i regulację liczby enzymów.
Jak może być hamowana aktywność enzymów? start learning		Poprzez powstający produkt reakcji. Taki model regulacji nazywamy ujemnym sprzężeniem zwrotnym.
Na co pozwala komórce ujemne sprzężenie zwrotne? start learning		Pozwala komórce nie marnować energii na wytwarzanie niepotrzebnych produktów.
Co jest innym sposobem regulacji aktywności enzymów? start learning		Przyłączanie aktywatorów i inhibitorów.
Co jest jednym z najczęściej stosowanych przez komórkę mechanizmów regulacji aktywności enzymów? start learning		Dodawanie do enzymów będących białkami dodatkowych grup funkcyjnych. Przykładem jest dołączanie lub odłączanie reszt fosforanowych w procesach fosforylacji i defosforylacji enzymów.
Jaki enzym przeprowadza fosforylację enzymu? start learning		Kinaza.
Jaki enzym przeprowadza defosforylację enzymu? start learning		Fosfataza.
W jakiej postaci są wydzielane liczne enzymy, zwłaszcza proteolityczne? start learning		W postaci nieaktywnych proenzymów nazywanych również zymogenami. Są to np. pepsynogen i trypsynogen.
Jaką funkcję ma wydzielanie enzymów nieaktywnych (proenzymów)? start learning		Zapobiega to ewentualnym uszkodzeniom narządów, w których komórkach są wytwarzane, np. żołądka.
Wydzielanie nieaktywnych proenzymów pozwala na ich aktywację w miejscu, w którym są potrzebne, i w czasie, gdy są potrzebne. start learning		Tak.
Na czym polega aktywacja enzymu? start learning		Na nieodwracalnej hydrolizie jednego wiązania peptydowego lub większej ich liczby.
W jaki sposób może następować regulacja liczby cząsteczek enzymów? start learning		Na etapie ich syntezy, jak również przez degradację zbędnych lub uszkodzonych enzymów.
Czego przykładem jest mechanizm usuwania enzymów enzymów będących białkami, stosowany również do usuwania innych białek? start learning		Jest jednym ze sposobów rozpoznawania i degradowania enzymów w komórce.
Na czym polega mechanizm usuwania enzymów będących białkami? start learning		Polega on na rozpoznawaniu białek przez receptory umieszczone w błonach lizosomów oraz ich rozkładzie za pomocą proteolitycznych enzymów lizosomalnych.
Na czym polega inny sposób rozpoznawania i degradowania enzymów w komórce - ubikwitynozależna degradacja białek? start learning		Przeznaczone do zniszczenia białka zostają wówczas oznakowane przez cząsteczki ubikwityny. Jest ona białkiem o niewielkiej masie cząsteczekowej, przyłączanym kowalencyjnie do uszkodzonych lub niepotrzebnych białek komórki.
Ubikwityna przyłączając się kowalencyjnie do białek komórki oznacza je i wskazuje, że są one przeznaczone do degradacji. start learning		Tak.
Gdzie są rozkładane białka wyróżnione przez ubikwitynę? start learning		W obrębie proteasomu - ogromnego kompleksu białkowego, który zawiera enzymy proteolityczne.
Czy ubikwityna ulega strawieniu? start learning		Nie.

Biologia 2 (1.2)

You must sign in to write a comment

More