→ Biochemia Seminarium 1 Peptydy I Białka → Start Learning / Download MP3 Flashcards

Question		Answer
ile atomów miedzi może związać CER? start learning		6-7
jaką chorobę wywołuje niskie stężenie CER? start learning		choroba Wilsona (odkładanie miedzi w wątrobie)
co transportuje miedź do wątroby zanim zwiąże ją CER? start learning		albuminy
2 inne funkcje CER? start learning		inaktywacja wolnych rodników; utlenianie Fe2+ do Fe3+
kiedy mamy niskie stężenie CER? start learning		zespół nerczycowy i uszkodzenie wątroby
na jakim stopniu utlenienia TRF transportuje Fe? start learning		Fe3+
w jakiej formie Fe jest łatwiej przyswajalne? start learning		w formie zredukowanej Fe2+
w skład jakich enzymów wchodzi glutation? start learning		Glioksulazy, dehydrogenaza aldehydu 3-fosfoglicerynowego, Peroksydaza glutationu, reduktaza askorbinowa, reduktaza insulinowa, reduktaza glutaminowa
z jakich 3 aminokwasów składa się glutation? start learning		gltuamina, cysteina, glicyna
z czego składa się karnozyna? start learning		b-alanina i L-Histydyna
jaki enzym katalizuje powstawanie karnozyny? start learning		syntetaza karnozynowa
główny związek metylujący w ustroju? start learning		s-adenozylometionina
główne aminokwasy kolagenu start learning		prolina i glicyna
jaką rolę spełnia wit C w syntezie kolagenu? start learning		aktywuje hydrolazę lizyny i proliny
co to jest skleroderma? start learning		nadmierna ilość wiązań poprzecznych w kolagenie
Hiperglikemia cukrzycowa kolagenu? start learning		nadmierna glikozylacja reszt -OH hydroksylizyny; kolagen przestaje być podatny na degradację metaboliczną co możę prowadzić do zarastania naczyń bo ich ściany stają się coraz grubsze
jak wygląda łańcuch aminokwasowy histonów? start learning		2/3 końca C mają normalny typowy skład aminokwasowy ale 1/3 końca N ma głównie aminokwasy zasadowe
jakiej modyfikacji ulega histon H1 podczas kondensacji chromosomów? start learning		fosforylacji
co jest najlepszym markerem stanów zapalnych zachodzących w organiźmie? start learning		CRP (białko c- reaktywne)
które białko fazy ostrej odpowiada za transport progesteronu? start learning		AAG
które białko fazy ostrej odpowiada za inhibicję proteaz i eleastazy? start learning		AAT
jaka kalsa przeciwciał to przeciwciała wczesne? start learning		IgM
które przeciwciała mogą przechodzić przez łożysko? start learning		IgG
które przeciwciała są obserwowane w reakcjach alergicznych? start learning		IgE
które przeciwciała wydzielane są w postaci dimerów? start learning		IgA
Które przeciwciała to przeciwciała zarodkowe? start learning		IgD
gdzie znajdują się przeciwciała zarodkowe IgD? start learning		na powierzchni komórek B uczestniczą w zależnym od antygenów różnicowaniu LIMFOCYTÓW
jaki enzym pozwala na przekształcenie lizyny w allizynę? start learning		oksydaza lizynowa
czym różni się lizyna od allizyny? start learning		allizyna zamiast grupy NH2 ma grupę - OHjaki
jaki aminokwas bierze udział w powstawaniu wiązań poprzecznych kolagenu? start learning		lizyna
jakie to są wiązania poprzeczne w kolagenie start learning		C=N jak zasady schiffa z eliminacją cząsteczki wody
kiedy następuje transport protokolagenu poza komórkę? start learning		kiedy powstanie wystarczająco hydroksyprolin
jakie cukry biorą udział w glikozylacji kolagenu? start learning		galaktoza i glukoza
jaką chorobę wywołuje niedobór witaminy C? start learning		szkorbut
jaki aminokwas jest markerem glikozylacji hydroksylizyny w syntezie kolagenu? start learning		arginina
wiązaniem jakiego typu jest wiązanie peptydowe? start learning		kowalencyjne, sztywne, o charakterze wiązania podwójnego/ pojedynczego (strukura ta rezonuje) w konf. trans
funkcje glutationu start learning		katabolizm tyroksyny, przenośnik elektronów, nów, układ transportujący aminokwasy przez błonę śluzową jelita, antyoksydant, uczestniczy w tworzeniu mostków disiarczkowych, rola odtruwająca bo chelatuje jony metali
funcje karnozyny start learning		rezerwuar reszrt fosforanowych do szybkiej resyntezy ATP w mięśniach pracujących, stabilizcja struktury aktyny i miozyny, pobudza pobieranie związków miedzi
z jakim enzymem glutation rozkłada H2O2 start learning		peroksydaza glutationu
z jakim enzymem glutation uczestniczy w tworzeniu mostków disiarczkowych? start learning		reduktaza glutaminowa
gdzie występuje anseryna start learning		w mięśniach aktywnych zwierząt
jakie jest zapotrzebowanie na kwas pantotenowy? start learning		4-7 mg
czym z chem. punktu widzenia jest kwas pantotenowy? start learning		amid B- alaniny i kwasu pantoinowego (wiązanie (O)C-N(H))
z czego zbudowany jest kwas pantotenowy? start learning		kwas pantoinowy i b- alanina
w czym bierze udział CoA? start learning		B- oksydacja kwasów tłuszczowych, oksydacyjna dekarboksylacja a- ketokwasów, biosynteza kw. tłuszczowych
skąd pochodzi CoA? start learning		B- oksydacja kw. tłuszczowych 100%; oksydacyjna dekarboksylacja pirogronianu w glikolizie 75%; katabolizm aminokwasów ketogennych 25%
ile aminokwasów musi być żebyśmy mogli mówić o białkach? start learning		100
w jaki sposób dzielimy białka ze względu na składniki niebiałkowe? start learning		proste i złożone
6 klas białek złożonych start learning		1. lipoproteiny 2. metaloproteiny 3. glikoproteiny 4. nukleoproteiny 5. chromoproteiny 6. fosfoproteiny
jakie fosfoproteiny występują w żółtku jaj? start learning		fosfityny i viteliny
jakie białko zawiera wszystkie aminokwasy egzogenne? start learning		kazeiny mleka
do jakiej grupy białek należą kazeiny mleka? start learning		fosfoproteiny
co to są kazeinogeny? start learning		kazeiny połączone z jonami Ca2+ uczestniczą w budowie kości dostarczane z mlekiem matki
ile % białek osocza stanowią albuminy? start learning		60%
gdzie syntezowane są albuminy start learning		w wątrobie 12g/ dobę
jaka jest struktura albumin? start learning		jednołańcuchowe ściśle upakowane białko globularne
jaki ładunek mają albuminy? start learning		ujemny
kiedy stosujemy albuminę leczniczo? start learning		oparzenia i wstrząs krwotoczny
3 funkcje albumin start learning		buforuje zmiany pH w osoczu, transportuje leki, bilirubinę, hormony, Ca2+, niezestryfikowane kwasy tłuszczowe; utrzymuje ciśnienie onkoktyczne krwi
co jest przyczyną hiperalbuminemi? start learning		odwodnienie
co występuje częściej hioer czy hipoalbuminemia? start learning		hipoalbuminemia
jaka jest masa cząsteczkowa Albumin? start learning		66kDa
jaki ładunek mają globuliny? start learning		dodatni +
jakie są części zmienne Immunoglobulin start learning		koniec N łańcucha L i H
jakimi wiązaniami są zespolone podjednostki przeciwciał start learning		wiązania niekowalencyjne i mostki disiarczkowe
co tworzy ramię immunoglobuliny? start learning		koniec N łańcucha H i cały łańcuch L
3 funkcje przeciwciał? start learning		opsonizacja, aktywacja dopełniacza, uwalnianie histaminy przez bazofile
które przeciwciała są antytoksyczne? start learning		IgG
które przeciwciała stanowią 80% gammaglobulin? start learning		IgG
czy cała cząsteczka kolagenu jest potrójną helisą? start learning		nie, końcowe fragmenty łańcuchów alfa mają inny skład aminokwasowy i są proste
w jakiej temperaturze dochodzi do denaturacji kolagenu? start learning		40*C
jaki aminokwas wytwarza kolagenowe wiązania poprzeczne? start learning		pochodne lizyny - Allizyna
jakie łańcuchy budują fibrynogen? start learning		Aa Bb i y
ile łańcuchów polipeptydowych buduje fibrynogen? start learning		3x2=6 (3 pary)
jaki charakter chemiczny ma fibrynogen? start learning		glikoproteina
które łańcuchy fibrynogenu mają kompleksy oligosacharydowe? start learning		Bb i y
ktore końce łańcuchów fibrynogenu zlokalizowane są blisko siebie? start learning		N końce
co stabilizuje N końce łańcuchów fibrynogenu? start learning		wiązania disiarczkowe
kiedy powstaje HbF? start learning		koniec 1 trymestru?
a jakich łańcuchów zbudowana jest HbA start learning		dwa łańc. alfa i 2 beta
HbF jakie łańcuchy budują? start learning		2 alfa i 2 gamma
NA JAKIM stopniu utlenienia znajduje się żelazo w methemogloibinie? start learning		Fe3+
co utlenia żelazo do 3 wartościowej formy obecnej w methemoglobinie start learning		sulfonamidy
jaka mutacja występuje w Methemoglobinie? start learning		histydyna > TYROZYNA
jakie 2 formy przyjmuje hemoglobina? start learning		R (relaxed) T (taut)
co stabilizuje strukturę nieutlenionej hemoglobiny? start learning		2,3 BPG
czym chemicznie jest hem? start learning		tetrapirolem
kiedy żelazo znajduje się w płaszczyźnie hemu? start learning		po przyłączeniu tlenu
co pobudza syntezę białek fazy ostrej jaki czynnik jądrowy? start learning		jądrowy czynnik Kappa aktywowany przez Il-1 w czasie zakażenia
co to jest P50 ? start learning		takie CIŚNIENIE tlenu w którym połowa hemoglobiny jest wysycona tlenem
która hemoglobina ma wyższe P50 HbA czy HbF? start learning		HbA
czym jest spowodowane kooperatywne wiązanie tlenu? start learning		związaniu tlenu towarzyszy wsunięcie żelaza w płaszczyznę hemu co powoduje rozerwanie mostków solnych pomiędzy 4 podjednostkami hemoglobiny przez co otrzymujemy formę R o dużym powinowactwie do tlenu co ułatwia wiązanie kolejnych cząsteczek?
jaka mutacja zachodzi w przypadku hemoglobiny S start learning		glutamina > walina > powstanie lepkich miejsc
lattyryzm start learning		upośledzenie powstawania wiązań poprzeczych w strukturze kolagenu
skleroderma start learning		nadmierna ilość wiązań poprzecznych kolagenu
objawy szkorbuta start learning		upośledzone gojenie się ran, puchnięcie stawów, krwawienie dziąseł
jakie aminokwasy decydują o sztywności cząsteczki kolagenu? start learning		prolina i hydroksyprolina
co powoduje nadmierna glikozylacja kolagenu? start learning		Hiperglikemię cukrzycową

Biochemia seminarium 1 peptydy i białka

You must sign in to write a comment

More