→ Moja Lekcja → Start Learning / Download MP3 Flashcards

Question		Answer
Ile jest poziomów organizacji komórki? Co jest na każdym poziomie start learning		4, IV: komórka i organella, III: makromolekularna kompleksy, II: makrocząsteczki, I: monomery
Cechy organizmów żywych (5) start learning		1. Niska entropia, 2. Przepływ energii, 3. Rozmnażanie się, 4. Reagowanie na środowisko, 5. Zmienność ewolucyjna
Jakie są pierwiastki biogenne (6) start learning		Węgiel, wodór, tlen, azot, fosfor, siarka
3 grupy funkcyjne białek start learning		metyl, fenyl, etyl
Grupy funkcyjne biocząsteczek (7) start learning		karbonyl (aldehyd i keton), karboksyl, hydroksyl, eter, ester, bezwodnik
grupy funkcyjne z azotem (2) start learning		amino, amido
grupy funkcyjne z siarką (3) start learning		sulfhydryl (tiol), disiarczek, tioester
gdzie występują grupy funkcyjne białek, biocząsteczek, te z azotem? start learning		AA/białka, cukry, kwasy nukleinowe, lipidy
gdzie występują grupy funkcyjne z siarką? start learning		AA/białka, koenzymy
grupy funkcyjne z fosforem (2) start learning		fosforyl, bezwodnik fosforowy
gdzie występują grupy funkcyjne z fosforem? start learning		nukleotydy, aa/białka (modyfikacja), cukry (modyfikacja)
jakie wiązania w układach biologicznych? (5) start learning		kowalencyjne, wodorowe, jonowe, Van Der Waalsa, oddziaływania hydrofobowe
kiedy cząsteczka jest płaska? start learning		kiedy węgiel tworzy 2 wiązania
co znaczy cis, co znaczy trans? start learning		cis = po tej samej, trans= po przeciwnej
jaka to jest cząsteczka achiralna? start learning		taka której lustrzane odbicie jest identyczne do niej
Co to enancjomery? start learning		2 cząsteczki, które wzgl. sb są odbiciem lustrzanym
Co to są diastereoizomery? start learning		2 cząsteczki, które wzgl. sb nie są odbiciami lustrzanymi (ale mają te same podstawniki)
Co to konfiguracja absolutna? start learning		Sposób ustalenie rozmieszczenia w przestrzeni podstawników diastereoizomerach i enancjomerach
konfiguracja D i L odpowiada konfiguracjom? start learning		odpowiednio R i S
Wiązania wodorowe występują między? (2) start learning		neutralnymi grupami, wiązaniami peptydowymi
Siły Van der Wallsa występują pomiędzy? start learning		dowolnymi dwoma atomami w bliskim sąsiedztwie
woda jest kwasem czy zasadą? start learning		jest słabym kwasem?
za pomocą jakich wiązań enzym łączy się z substratem? start learning		wodorowych
Jaki związek osłabia oddziaływania elektrostatyczne między cząsteczkami? start learning		woda
Kiedy stopień uporządkowania maleje (entropia), to energia...? start learning		rośnie
co to anabolizm? start learning		Synteza złożonych cząsteczek
co to katabolizm? start learning		Rozkład złożonych cząsteczek do prostych
jaką konfigurację mają aa w białkach? start learning		L
Jakie są grupy aminokwasów? (5) start learning		Niepolarne, Polarne, aromatyczne, dodatnio naładowane, ujemnie naładowane
6 aa niepolarnych start learning		Glicyna, alanina, walina, leucyna, izoleucyna, metionina
3 aa aromatyczne start learning		fenyloalanina, tyrozyna, tryptofan
6 aa polarnych start learning		seryna, treonina, cysteina, prolina, asparagina, glutamina
3 aa dodatnio naładowane start learning		lizyna, arganina, histydyna
2 aa ujemnie naładowane start learning		kwas asparaginowy, kwas glutaminowy
Mostki dwusiarczkowe powstają między resztami? start learning		cysteiny
Które aa mają S? start learning		metionina, cysteina
4 modyfikacje aa start learning		fosforylacja, hydroksylacja, karboksylacja, acetylacja
łańcuch peptydowy czytamy od? start learning		N końca do C końca
Co to glutation? start learning		ważny tripeptyd, utrzymywanie równowagi redox
co to enkofalina start learning		peptyd, neuroprzekaźnik
co to oksytocyna start learning		peptyd, hormon
które wiązanie jest krótsze c-c, czy c-n? start learning		c-n
Które wiązania w łańcuchach peptydowych nie mogą się obracać? start learning		wiązanie węgla karbonylowego z N
W jaki sposób aa stabilizują strukturę przestrzenną białka? (4) start learning		oddziaływania hydrofobowe, wiązania H, wiązania jonowe, mostki dwusiarczkowe
Kto jako pierwszy zsekwencjonował białko? start learning		Frederick Sanger
Jak skrętna jest alfa helisa? start learning		zawsze prawo skrętna
wiązanie peptydowe: nazwa kąta N-Ca i Ca-C start learning		N-Ca -> kąt phi, Ca-C -> kąt psi (trójząb)
beta baryłka to przykład jakiej struktury start learning		trzeciorządowej
alfa helisa to przykład struktury, którego rzędu? start learning		II
struktura IV rzędowa białka dotyczy start learning		układu jego podjednostek, grup prostetycznych
Co mogą powodować priony? start learning		fałdowanie się innych białek (choroby mózgu itd.)
jak nazywają się białka opiekuńcze odpowiedzialne za prawidłowe fałdowanie białek? start learning		Chaperony
Jakie rodzaje chromatografii stosuje się do analizy białek? (3) start learning		sito molekularne, jonowowymienna, powinowactwa
w chromatografii jonowowymiennej rozdzielamy białka ze wzgl. na jaką właściwość? start learning		ich ładunek (zmiana pH = elucja)
Co znajduje się w złoży w chromatografii powinowactwa? start learning		ligand, który wiąże się z białkiem
Metody (co możemy analizować) analizy białek (6) start learning		Stężenie białka, czystość, masa, aa seq, struktura, funkcja
jak możemy mierzyć stężenie białka? start learning		absorpcja UV
Elektroforeza rozdziela białka ze wzgl na ich...? start learning		masę
Elektroforeza pozwala określić co białka? start learning		masę, ilość, czystość
Jaką metodą (2) możemy określić sekwencję białka? start learning		Degradacja Edmana, spektroskopia mas
W jakiej technice czas wykrycia białka zależy od jego masy? start learning		Spektroskopia mas
Jakie 2 techniki do określania struktury białka? start learning		NMR i krystalografia
6 klas enzymów start learning		Oksydoreduktazy, transferazy, hydralazy, liazy, izomerazy, ligazy
4 strategie katalityczne start learning		kowalencyjna, kwasowo-zasadowa, jony metali, przybliżenie
co oznacza stała Michaelisa-Menten? start learning		1/2 Vmax reakcji z udziałem enzymu
3 cechy enzymów start learning		chemoselektywność, regioselektywność, stereospecyficzność
Co oznacza liczba obrotów enzymu? start learning		Ile cząsteczek substratu zostanie przekształcone w produkt za pośrednictwem enzymu w danej jednostce czasu.
kto zaproponował model indukowanego dopasowania? start learning		Koshland
Co to enzymy allosteryczne? start learning		takie, które mają więcej niż 1 miejsce aktywne, zmieniają konformację po przyłączeniu S do jednego
Jakie są klasy inhibitorów odwracalnych? start learning		kompetycyjny, niekompetycyjny, akompetycyjny
Czym różni się inhibitor niekompetycyjny od akompetycyjnego? start learning		akompetycyjny - do kompleksu ES, niekompetycyjny - do E (nie centrum aktywne)
Jakie są 2 typy regulacji aktywności enzymatycznej? start learning		Allosteryczna i kowalencyjna
Co to regulacja kowalencyjna? start learning		Kofaktor przyłącza się kowalencyjnie do enzymu zmieniając jego stan aktywności. (np fosforylacja i defosforylacja)
regulacja allosteryczna hemoglobiny start learning		przyłączenie O2 powoduje przejście z T na R - większe powinowactwo do O2
co zmniejsza powinowactwo hemoglobiny wobec tlenu? start learning		BPG
z ilu łańcuchów składa się miozyna? start learning		2 pary lekkich i 2 ciężkie
jakie białka są istotne dla działania mięśni? start learning		Miozyna, aktyna, tropomiozyna, troponina
Jakie związki są potrzebne, żeby mięśnie działały prawidłowo start learning		ATP i Ca2+
Czym charakteryzują się keratyny? start learning		Białko fibrylarne, Duża zawartość siarki -> mostki dwusiarczkowe
z jakich aa składa się kolagen? start learning		Glicyna, prolina, hydroksyprolina, xaa
Jak zbudowany jest kolagen? start learning		3 lewoskrętne helisy - 1 superhelisa
jaki aa na skręcie łańcucha kolagenu? start learning		prolina
do czego jest potrzebny kwas askorbinowy (witamina C)? start learning		do reakcji hydroksylacji proliny w kolagenie (Fe)
jakie są 2 główne klasy lipidów? start learning		Błonowe i zapasowe
Jakie są lipidy zapasowe (proste)? start learning		triacyloglicerole
Jakie są lipidy błonowe? start learning		Fosfolipidy i glikolipidy
fosfolipidy dzielą się na? start learning		sfingolipidy (sfingomielina, ceramid) i glicerofosfofolipidy
glikolipidy dzielą się na? start learning		sfingolipidy (cerebrozyd, globozyd, gangliozyd) i galaktolipidy (sulfolipidy)
Co determinuje grupę krwi? start learning		Glikolipidy
jakie wiązanie z kw. tłuszczowym tworzy sfingozyna? start learning		amidowe
jakie kwasy tłuszczowe błonowe u archeonów? start learning		takie, które mają 3 glicerole
jakie to są kwasy omega-coś? start learning		kwasy tłuszczowe nienasycone (niezbędne do życia)
co to ikozanoidy? start learning		pochodne nienasyconych kw. tłuszcowych (arachidonowego), mają po 20C
podział ikozanoidów start learning		prostaglandyny, prostacykliny, tromboksany
co to cyklooksygeneza? start learning		enzym, dzięki któremu powstają ikozanoidy
co zaburza pracę cyklooksygenazy? start learning		aspiryna
z ilu pierścieni składa się cholesterol? start learning		4
z ilu C składa się cholesterol? start learning		27
jaki jest polarny element cholesterolu? start learning		grupa -OH
gdzie syntezowana jest większa część cholesterolu? start learning		w wątrobie
Jaka jest główna funcja lipoprotein? start learning		transport cholesterolu I triacyloglicerydów
jakie są pochodne cholesterolu? start learning		hormony steroidowe, witamina D
Jakich hormonów prekursorem jest cholesterol (przykłady 4) start learning		testosteron, kortizol, estradiol, aldosteron
gdzie magazynowany i zagęszczany jest cholesterol? start learning		w pęcherzyku żółciowym
związki izoprenowe (terpenowe) (4) start learning		Witamina A, Witamina K, Ubichinon, Dolichol
jaką rolę ma cholesterol w błonach biologicznych? start learning		Upłynnia błony, buduje tratwy lipidowe (razem ze sfingolipidami)
Czym różnią się od siebie białka błonowe typu I i II? start learning		Oba - jedna domena, jeden łańcuch, typ I - koniec C w cytozolu (II na odwrót)
typ III białek błonowych start learning		1 łańcuch, kilka domen
typ IV białek błonowych start learning		kilka łańcuchów, kilka domen
białko błonowe typ V start learning		białko peryferyczne (lipidowa kotwica)
typ VI białka błonowego start learning		białko peryferyczne + transbłonowe
Co się dzieje jak rośnie stężenie insuliny? start learning		Rośnie transport glukozy do kom, spada stężenie glukozy we krwi
Jaką chorobę powoduje mutacja kanału chlorkowego? start learning		mukowiscydozę
Ile sodu, ile potasu - pompa sodowo-potasowa start learning		3 Na - out, 2 K - In
jaki neuroprzekaźnik może udawać nikotyna? start learning		ACh
Co to epimery? start learning		izomery cukrów, które różnią się konfiguracją tylko przy jednym atomie węgla
w jakiej formie występuje większość cukrów? start learning		D
co to są anomery? start learning		izomery cukrów, które różnią się konfiguracją przy anomerycznym atomie węgla (pierścień)
co to piranoza, co to furanoza? start learning		piranoza - cukier, pierścień, hemiacetal, 6C, furanoza - 5C
do jakiej grupy zalicza się kwas sjalowy, co zawiera? start learning		kwaśny cukier, grupa -COOH
jaki jest jedyny monosacharyd występujący u ssaków w konfugiracji L? start learning		fukoza
co muszą mieć dwucukry redukujące? start learning		wolną grupę hemiacetalową
4 przykłady polimerów glukozy start learning		skrobia, celuloza, glikogen, chityna
Celuloza a skrobia start learning		celuloza - nierozgałęziona (beta-1,4-glikozydowe), skrobia - rozgałęziona (alfa-glikozydowe)
deoksycukry start learning		CH2OH -> CH3
Jakie są pirmidyny? start learning		cytozyna, uracyl, tymina
jakie są puryny? start learning		adenina, guanina
Nukleotyd a nukleozyd start learning		nukleotyd = zasada azotowa + pentoza + fosforan, Nukleozyd = zasada azotowa + pentoza
nazewnictwo nukleozydów start learning		np. adeno -zyna
budowa ATP start learning		nukleotyd adeninowy + 3 reszty fosforanowe (łańcuch)
budowa ADP start learning		jak ATP, ale 2 reszty fosforanowe
co sygnalizuje cAMP? start learning		niedobory energetyczne w komórce
jakie 2 nukleotydy są 2 głównymi przenośnikami elektronów? start learning		NADH i FADH2
NAD/NADH a NADP/NADPH start learning		NAD/NADH - łańcuch oddechowy, NADP/NADPH - cykl Calvina, powstaje w fotosyntezie
jaki nukleotyd jest przenośnikiem grup acetylowych? start learning		CoA (koenzym A)
w jaki sposób ATP przenosi swoją energię na inne związki? start learning		poprzez ich fosforylację
jakie wiązania łączą nukleotydy? start learning		fosfodiestrowe (3' -> 5')
jak zapisuje się sekwencję DNA start learning		od 5' do 3'
pomiędzy którymi nukleotydami występują potrójne wiązania? start learning		cytozyna i guanina
jaki nukleotyd jest również neuroprzekaźnikiem? start learning		ATP
Jaką budowę ma DNA? start learning		prawoskrętna, podwójna helisa
struktura I rzędowa DNA start learning		seq. aa
struktura II rzędowa DNA start learning		podwójna helisa, 2 antyrównoległe nici
która forma DNA dominuje; A czy B? start learning		B
co to zDNA start learning		lewoskrętne DNA
jakie wiązania pomiędzy nukleotydami 2 nici DNA? start learning		wodorowe
na czym polega hybrydyzacja DNA? start learning		1. denaturacja DNA 2. jednoniciowe DNA łączy się z komplementarną nicią (np. oznakowaną)
które rodzaje RNA tworzą złożone struktury drugorzędowe? (2) start learning		rRNA, tRNA
Co umożliwia upakowanie DNA w komórce? start learning		negatywne superskręcenie, histony
z ilu nici DNA składa się chromosom? start learning		z 1
stopnie upakowania DNA start learning		helisa, nukleosom, solenoid, włókno chromatyny, chromosom
budowa glikozaminoglikanów start learning		nierozgałęzione polimery z dwucukrowych podjednostek
funkcja glikozaminoglikanów start learning		bardzo polarne, przyciągają h2o (dużo w tkance łącznej)
co jest ważnym składnikiem antygenów grupowych krwi? (cukier) start learning		fukoza
gdzie występują glikoproteiny? przykłady start learning		osocze, śluz, tkanka łączna

Moja lekcja

You must sign in to write a comment

More