Question  |
Answer |
|
start learning
|
|
reszty aminokwasów połączone wiązaniami peptydowymi
|
|
|
|
start learning
|
|
C połączone dwoma kreskami z O i jedną z N które jest połączone jedną kreską z H
|
|
|
Grupy funkcyjne aminokwasów start learning
|
|
aminowa (zasadowa) NH2, karboksylowa (kwasowa) COOH
|
|
|
|
start learning
|
|
węgiel, wodór, tlen, azot +siarka
|
|
|
|
start learning
|
|
białkowe (budują peptydy i białka, 20) i niebiałkowe (280)
|
|
|
Aminokwasy ze względu na stosunek grup start learning
|
|
kwasowe COOH>NH2 (ujemnie), zasadowe COOH<NH2 (dodatnio) lizyna, histydyna, arganina, obojętne COOH=NH2
|
|
|
Aminokwasy ze wzgędu na pochodzenie start learning
|
|
endogenne, egzogenne (muszą być dostarczane z pokarmem)
|
|
|
jak się nazywa proces powstawania wiązania peptydowego start learning
|
|
|
|
|
jak się nazywa proces odwrotny od powstawania wiązania peptydowego start learning
|
|
|
|
|
|
start learning
|
|
fenyloalanina tyrozyna, tryptofan
|
|
|
Różnica między białkiem a peptydem start learning
|
|
białko ma minimum 101 reszt aminokwasowych, peptyd na najwięcej 100 reszt aminokwasowych
|
|
|
|
start learning
|
|
oligopeptydy (2-10 reszt aminokwasowych), polipeptydy (11-100 reszt aminokwasowych) (dipeptydy, tripeptydy, tetrapeptydy)
|
|
|
|
start learning
|
|
pełnowartościowe (białka zwierzęce, zawierają wszystkie niezbędne aminokwasy egzogenne), niepełnowartościowe (białka roślinne, nie zawierają wszystkich niezbędnych aminokwasów egzogennych)
|
|
|
|
start learning
|
|
proste (wyłącznie aminokwasy), złożone (dodatkowa reszta niebiałkowa)
|
|
|
|
start learning
|
|
aminokwasy połączone wiązaniami peptydowymi, nie ulega zniszczeniu podczas denaturacji, ale ulega zniszczeniu pod wpływem protez, struktura płaska, prosty, pojedynczy łańcuch
|
|
|
|
start learning
|
|
pofałdowana I-rzędowa, x-helisa (sprężyna) / B-harmonijka (strzałka), stabilizują wiązania wodorowe
|
|
|
|
start learning
|
|
pofałdowana II-rzędowa, określa kształt przestrzenny i odpowiada za aktywność biologiczną, zniszczenie powoduje utratę właściwości biologicznych białka, stabilizują wiązania wodorowe, mostki disiarczkowe, wiązania jonowe, oddziaływanie hydrofobowe
|
|
|
|
start learning
|
|
co najmniej 2 łańcuchy polipeptydowe 3-rzędowe wiązania stabilizujące są pomiędzy łańcuchami bocznymi aminokwasów należących do innych łańcuchów polipeptydowych stabilizują wiązania wodorowe jonowe mostki disiarczkowe oddziaływanie hydrofobowe
|
|
|
|
start learning
|
|
białka osocza krwi, odpowiadają za odpowiednie ciśnienie onkotyczne we krwi, transport hormonów i leków, wątroba
|
|
|
|
start learning
|
|
białka osocza krwi, przeciwciała (alfa, beta, gamma-globuliny-funkcja odpornościowa) lub immunoglobuliny
|
|
|
|
start learning
|
|
białka zasadowe, tworzenie chromatyny
|
|
|
|
start learning
|
|
białka fibrylarne, włókienne, wytrzymałe na uszkodzenia mechaniczne, włosy, paznokcie, pióra, rogi, kopyta
|
|
|
Białka złożone mioglobina start learning
|
|
mioglobina - pojedynczy łańcuch polipeptydowy, wiązany z grupą helową, magazynowanie tlenu w mięśniach szkieletowych
|
|
|
|
start learning
|
|
kolagen - włókienne białko, zwarta budowa, odporny na rozciąganie i zerwanie, nadaje wytrzymałości mechanicznej, do syntezy witaminy C, tkanka łączna i chrzęstna
|
|
|
|
start learning
|
|
hemoglobina - cztery łańcuchy polipetydowe każdy jest związany z jedną grupą hemową, wiązanie tlenu w płucach i dostarczanie go do tkanek
|
|
|
